| Bax (Protein) | ||
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| Bänder-/Oberflächenmodell nach PDB 1F16 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 192 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer; Heterodimer mit BCL2, E1B19k, BCL2L1, MCL1, A1 | |
| Isoformen | α, β, γ, δ, ε, ζ, ψ, σ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BAX | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | BAX | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Bax (Bcl-2-associated X protein) ist ein Protein in Wirbeltieren, das als Co-Faktor des Tumorsuppressor-Proteins p53 wirkt. Das Bax-Gen gehört der Bcl-2 Genfamilie an. Bax wird durch p53 induziert und beschleunigt die Einleitung der Apoptose. Niedrige Bax-Ausschüttung korreliert mit einer schlechten Prognose bei Mundhöhlenkarzinomen.
Das aktive p53 aktiviert Bax und reprimiert die tRNA des Bcl2-Gens. Somit ändert sich das Verhältnis der Konzentrationen dieser beiden Moleküle. Bei einem Bcl2-Überschuss entsteht das Bcl2-Dimer, welches die Apoptose hemmt. Bei einer Annäherung der Konzentrationen entsteht der inaktive Bcl2-Bax-Komplex, der den Zellzyklus nicht beeinflusst. Dominiert hingegen Bax, dimerisiert auch dieses. Das Bax-Homodimer fördert die Apoptose.
In Krebszellen wird dieses Gleichgewicht oftmals gestört. Der dauerhafte Bcl2-Überschuss (p53 ist hier defekt) verhindert das Einleiten der Apoptose. Chemotherapien zeigen hierbei keine Wirkung und verschlimmern den Zustand der Zellen. An weiteren Behandlungsmöglichkeiten wird weiterhin geforscht.
Quellen
- Toshiyuki Miyashita, John C. Reed: Tumor Suppressor p53 Is a Direct Transcriptional Activator of the Human bax Gene. In: Cell. Band 80, 1995, S. 293–299. PMID 7834749
- Z. Oltvai, C. Milliman, S. J. Korsmeyer: Bcl-2 Heterodimerizes in vivo with a Conserved Homolog, Bax, that Accelerates Programmed Cell Death. In: Cell. Band 74, 1993, S. 609–619. PMID 8358790