| Phospholipase C | ||
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| nach PDB 1CA1 | ||
| Andere Namen |
Alpha-toxin, Hämolysin, Lecithinase, Phosphatidylcholin-Cholinphosphohydrolase |
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| Masse/Länge Primärstruktur | 398 Aminosäuren, 45.598 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.4.3 | |
| Orthologe (Clostridium perfringens) | ||
| Entrez | 29569865 | |
| UniProt |
Q9RF12
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| PubMed-Suche |
29569865
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Clostridium perfringens α-Toxin ist ein Enzym aus der Gruppe der Phospholipasen von Clostridium perfringens und ein mikrobielles Exotoxin.
Eigenschaften
Das α-Toxin von C. perfringens ist eine Phospholipase C und bindet Zinkionen. Es ist der Haupt-Virulenzfaktor von C. perfringens. Es wirkt bei Eukaryoten als Hämolysin. Als Phospholipase C hydrolysiert es Phosphatidylcholin und Sphingomyelin, wodurch es zur Lyse der Zellmembran kommt. Das freigesetzte Diacylglycerol wirkt als sekundärer Botenstoff und aktiviert den Arachidonsäure-Signalweg und die Proteinkinase C, wodurch in Folge weitere Phospholipasen aktiviert werden und die Zellmembran weiter abgebaut wird. Der N-terminale Bereich der Aminosäuren 1–250 enthält die Enzymaktivität, während der C-terminale Bereich der Aminosäuren 251–370 die Bindung an die Zellmembran vermittelt. α-Toxin ist strukturell mit den Phospholipasen aus Bacillus cereus, Clostridium bifermentans und Listeria monocytogenes verwandt. Der C-terminale Bereich ist zudem entfernter mit der pankreatischen Lipase, der Sojabohnen-Lipoxygenase und Synaptotagmin I verwandt.
Die Phospholipase C katalysiert folgende Reaktion:
Phosphatidylcholin + H2O → 1,2-Diacyl-sn-glycerol + Phosphocholin
Anwendungen
Clostridium perfringens α-Toxin wird als Antigen in Impfstoffen gegen Infektionen mit C. perfringens untersucht.